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1 免疫染色 賦活化について 2009 年 6 月 20 日愛臨技病理研究班例会 西尾市民病院中村広基

2 染色性に影響を与える素因 固定 組織 染色手技 種類 状態 内因性酵素活性 試薬 実施 ホルマリン アルコール 過固定固定不良 細胞外への抗原の遊出ペルオキシダーゼアルカリフォスタファーゼビオチン 一次抗体の保存 濃度検出系抗体の種類 賦活化の方法 時間 緩衝液内因性酵素活性の除去抗体反応の温度 時間実施中の乾燥洗浄不良

3 賦活 固定によって蛋白質にメチレン架橋などが生成され 抗原決定基の立体障害やマスキングが起こる これを加熱 蛋白分解酵素などを用いて活性化すること

4 ホルマリン固定標本の賦活賦活方法 蛋白分解酵素 加熱 アルカリ 塩酸 ギ酸

5 賦活効果に影響を与える素因 賦活化の方法溶液の種類溶液の ph 溶液の濃度賦活時間賦活温度

6 蛋白分解酵素賦活 特定のアミノ酸残基のペプチド結合を加水分解により切断することにより メチレン架橋などを解離し抗原が賦活される抗原決定基を構成しているアミノ酸に切断部が存在するときには抗原が消失してしまうため種類や濃度 反応温度や時間の設定が重要である

7 蛋白分解酵素 protenase プロテアーゼの分類は歴史的に様々な変遷を経ている 今日では切断位置によるエキソペプチダーゼ エンドペプチダーゼの分類が広く用いられる 分解の位置による分類 エキソペプチダーゼ : ペプチド鎖のアミノ末端あるいはカルボキシ末端のペプチド結合を加水分解する酵素 従来の peptidase に分類されたほとんどが属する アミノペプチダーゼ : 基質の N 末端から 1 残基ずつ切断するカルボキシペプチダーゼ :C 末端側から 1 残基ずつ切断する エンドペプチダーゼ : タンパク質 ペプチド鎖の配列中央を切断するタイプのもの 従来の proteinase に分類されていたほとんどが属する 触媒機構による分類 serine protease:tripsin, chymotrypsin, subtilisin, proteinase K, pronase etc aspatric protease(acid acid protease): pepsin, cathepsin D, D HIV protease etc metallo protease:thermolysin thermolysin etc cysteine protease: papain, Caspase etc

8 賦活で使われる酵素 酵素名 分解作用 至適 ph Pepsin ( 酸性プロテアーゼ ) Trypsin ( セリンプロテアーゼ ) ProteinaseK ( セリンプロテアーゼ ) Pronase ( セリンプロテアーゼ ) 酸性アミノ残基 - 芳香族アミノ残基と続く配列の C 末端側 塩基性アミノ酸のカルボキシル基側 広い基質特性アミノ酸の C 末端に隣接するエステル ペプチド結合を優先的 極めて特異性が低く く ほとんどのペプチド結合に働くグルタミン酸 アスパラギン酸のカルボキシル基側 ph 2.0~4.0 ph 8.0~9.0 ph 7.5~10.0 ph 5.0~9.0

9 Pepsin 前駆体であるペプシノーゲンとして胃の粘膜で作られる これが塩酸を含む胃液中に分泌されると ph の低下で立体構造が変化し N 末端側のプロ配列を二段階のプロセッシングで切り落とすことによって 活性型のペプシンとなる また活性化されたペプシン自身もペプシノーゲンに作用し これを活性化する 強酸性である ph2.0 付近が最適条件 一度活性化されたペプシンは中性 アルカリ性条件にすると不可逆的に立体構造が変性し活性を失う タンパク質 ペプチド鎖の酸性アミノ酸残基 - 芳香族アミノ酸残基と続く配列の C 末端側を切断することができる

10 Trypsin エンドペプチダーゼ セリンプロテアーゼの一種塩基性アミノ酸 ( リジン アルギニン ) のカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する 膵臓からトリプシノーゲンとして分泌され エンテロキナーゼにより αトリプシン及び βトリプシンとなる また キモトリプシノーゲンを一部加水分解しキモトリプシンとするのに必要な酵素である トリプシンインヒビターによって阻害を受ける ヒトトリプシンの場合 コードしている遺伝子は第 7 染色体の q32-q36 q36のtry1 ヒトではトリプシンの最適 ph は8 9 程度の弱塩基性である

11 Proteinase K 幅広い ph(ph 4.0~12.5 最適値 8.0) ) で安定 ph 8.0 の溶液は 2-8 で12 ヶ月以上安定真菌類 Tritirachium album 由来のセリンプロテアーゼ脂肪族アミノ酸や芳香族アミノ酸のカルボキシル末端側のペプチド結合を切断する非常に広い切断特異性を示し 一般的な生物学サンプルのタンパク質加水分解に有用

12 蛋白分解酵素賦活の対象 抗原性増強の効果が期待できる Cytokeratin Vimentin etc 抗原性が減弱 消失する CD20(L26 L26) CD45RO(UCHL UCHL-1) Desmin(D33 D33) Ki-67 67(MIB-1) p53(do DO-7) etc

13 加熱賦活 ホルマリン固定により形成された蛋白の立体構造やメチレン架橋が 加熱することにより解離される為 抗原性が賦活されると考えられているホルマリン固定過程で 同時にカルシウムイオンなどの金属イオンと蛋白が共有結合した複合体が形成される EDTA やクエン酸を主成分とする溶液では この複合体から金属イオンを除去する働きがあると考えられている

14 加熱賦活の方法 方法マイクロウェーブ法温浴法 圧力鍋法オートクレーブ法 主な使用器具電子レンジ電気ポット恒温槽圧力鍋オートクレーブ

15 抗原賦活溶液 クエン酸緩衝液 ph6.0~7.0 トリス塩酸緩衝液 (TH 液 )ph9.0~11.0) トリス EDTA 緩衝液 (TE( 液 ) EDTA 溶液 尿素市販の抗原賦活液

16 加熱賦活の対象 抗原性増強の効果が期待できる リンパ球表面マーカー ( 膜抗原 ) p53( ( 核内抗原 ) 乳腺ホルモンレセプター ( 核内抗原 ) MIB-1( ( 核内抗原 ) Cytokeratin( ( 中間径フィラメント ) Vimentin( ( 中間径フィラメント ) Calretinin( ( 強い熱処理で減弱 ) etc 抗原性が減弱 消失する 骨髄系前駆細胞マーカー (BM( BM-1) 好中球エステラーゼ (NP57( NP57) Calretinin( ( 強い熱処理で減弱 ) etc

17 賦活液別 染色性の違い Calretinin (Calret1) TE(pH9) TH(pH10) TRS Hi TTF-1 (SPT24)

18 Calretinin WB TH 液 ph10 WB TE 液 ph9 AC TH 液 ph10

19 Calretinin なし Pepsin Protease TH液 ph10

20 CD20 なし Pepsin Protease TH 液 ph10

21 CD45RO なし Pepsin Protease TH 液 ph10

22 CD45 なし Pepsin Protease TH 液 ph10

23 p53 なし Pepsin Protease TH 液 ph10

24 EGFR Pepsin Protease 一次抗体前 POD 除去 TH 液 ph10 一次抗体後 POD 除去

25 TTF-1 TH 液 TRS High ph Clone A Clone B

26 反応時間

27 CD3 なし 10 10min 30min 60min 90min TE 液 TH 液 TH 液 +Tween20

28 CK AE1/3 Pepsin なし 10 10min 20min 30min 40min TE 液 10min 30min 60min 90min TH 液 TH 液 +Tween20

29 加熱賦活による組織の剥がれ TE(pH9) TH(pH10) TRS Hi

30 賦活液別 染色性の違い Calretinin (Calret1) TE(pH9) TH(pH10) TRS Hi TTF-1 (SPT24)

31 TE 液 賦活時間を短縮すると Calretinin 60 分 30 分

32 その他の影響

33 H 2 O 2 でPOD 除去操作を行う場合 CD4 一次抗体反応前 一次抗体反応後 改善 Calretinin 染色性低下

34 固定不良での染色性の低下

35 まとめ 賦活は蛋白分解酵素を用いる方法と加熱による方法が主に用いられている賦活は強ければ良いというものではなく 抗体ごとごとに適した方法を選択する必要がある蛋白分解酵素では広い基質特性の酵素の選択 高濃度 長時間の賦活で 加熱賦活では高 ph 液の選択 EDTA 添加 界面活性剤の添加などで一般的には賦活能の上昇が期待できるが 組織にダメージを与え 剥がれや細胞の消化などを引き起こしやすくなる固定条件など他の多くの多くの要素で染色性に違いがでるため 抗体メーカーのカタログ データーシートデーターシートを参考に各施設で賦活方法の検討が必要である

36 参考文献 渡辺 中根酵素抗体法改訂四版ー学際企画免疫組織化学染色における抗原賦活の原理について考えるー免疫染色玉手箱 ホルマリン固定組織における抗原賦活法の原理ー検査と技術 vol.37 no 年 1 月

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