VOL. 28 S-2 CHEMOTHERAPY
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- ともなり ありたけ
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1 VOL. 28 S-2 CHEMOTHERAPY
2 CHEMOTHERAPY 52 (Oxaciliin hydrolysing Enterobacter cloacae P.mirabilis GN79, sp.gn69,お enzyme)の Nek E.ooli よ びE.coli た GN番 産 生 菌 と し て, 39, Proteus CSH vulgaris 2 (RK1), ML1410 Fig. 1 GN76, Klebsiella (RGN238) 号 が 付 さ れ た も の は,千 JULY1980 Competition of cephalexin (CEX) and cefazolin (CEZ) for penicillin-binding proteins of Escherichia coli を用い 藁 大学 山岸 教 授 か ら 分 与さ れ た もの で あ る 被験 菌 の 対 数 期後 半 の 細胞 を集 め,洗 浄 後0.01M に 再 浮 遊 し,氷 sodium phosphate 回 処 理 し.100,000g30分 lactamase粗 buffer 冷 し な が ら10Kc音 間 超遠 心 に よ る 上 漕 を β- 酵 素 液 と して 使 用 した マ ク ロ ヨ ー ド法 はRoss 従 い,ミ and O'CALLAGHANの ク ロ ヨ ー ド法 はYAMAMOTO 法5),酸 (ph7.0) 波 破 砕 機 で30秒4 測 定 法 はRUBIN and and SMITHに 方 法4)に YOKOTAの 変 よ る 指 示 薬 法6)で 行 な った Cefadroxilお よ びCFT1分 子 の β-lactam環 さ れ た と き の ヨ ー ド消 費 量 は,一 型 β-lactamaseで 完 全 分 解 し,そ の と き の ヨ ー ド消 費 量 か ら 実 験 的 に 算 出 した な お,薬 Bacillus subtilis bioassayに ATCC 6633の 剤 の 完 全 分 解 は, 芽胞 を指 示 菌 と し て よ り確 認 した 紫 外 吸 収 法 はO'CALLAGHANら7)の Unionダ が開裂 定 量 の 薬 剤 を 過 量 のla 方 法 に 準 じ た が, ブ ル ピ ー ム 光 電 比 色 計 を 使 用 し,対 照 と して 薬 剤 だ け を 除 い た 反 応 液(完 全 系 と 同 量 の 酵 素 液 を 含 む) を 使 用 し,こ 素 を含 む 完 全 系 との差 スペ ク れ と薬 剤,酵 Fig. 2 Competition of cefadroxil for penicillin-binding proteins Escherichia coil NIH JC 2 トル を リ ピ ー トス キ ャ ン を 使 用 して 経 時 的 に 各 薬 剤 固 有 of の 吸 収 スペ ク トル の 変 化 を み た こ の 予 備 実 験 に よ り, 分 解 前 後 で 吸 光 度 の 変 化 の 最 も 大 き い 波 長 を 決 定 し た km値 の 測 定 等 薬 剤 分 解 の 動 力 学 検 討 は,決 定 され た 波 長 にお け る吸 光度 の経 時 的変 化 を 詳 細 に追 っ て 行 な っ た km値 は,基 質 濃度 を 変 化 させ た時 の 反応 初 速 度 の 変 動 をLineweaver-bruk plotし,こ 2.結 れ か ら 算 出 した 果 1)CefadroxilのPC結 合 タ ンパ ク群 に 対す る結 合 親和 性 調 べ ら れ たCEPsの 中 で は,CEZが 合 タ ン バ ク群 に 親 和 性 が 強 く,各 2,1bの も っ と もPC結 画 分 に 対 し て は1a,3, 順 に 親 和 性 が 強 い CERはCEZに 示 す が,2に 対 す る結 合 性 がCEZよ 経 口CEPsの 近 い態 度 を り低 い 代 表 薬 剤 で あ るCEXは,既 の 中 で も っ と もE.coliのPC結 和 性 が 悪 く,低 濃 度 で は1aの 高 濃 度 で も3お よ び4に 存 のCEPs 合 タ ン パ クに 対 す る 親 み に 結 合 し,25μg/mlの 若 干 結 合 す る の み で,1bに は ほ と ん ど作 用 し な い こ れ に 対 し てCefadroxilは,PC 結 合 タ ン パ ク に 対 す る 親 和 性 がCERやCEZな 射 剤 に は お と る も の の,CEXに 比 べ る と1a,3に る結 合 力が 強 い ば か りで な く,1b,2お 親 和 性 も高 い(Fig.1お どの注 対す CFTがPC結 した よび2) CEPs経 よび4に 対 す る 口剤 の 中 では, 合 タ ンパ ク群 に も っ と も強 い 親 和性 を 示
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5 VOL. 28 S-2 CHEMOTHERAPY Table 3 Affinity of cephalosporin-oral derivatives to various iii-lactamases * Unit (60 min)/mg protein, **Đn.
6 CHEMOTHERAPY JULY ) RICHMOND, M. H. & R. B. SYKES. P-lactamase of gram-negative bacteria and their possible physiological role. In Advances in Microbial Physiology. A. H. Rose & D. W. Tempest, Eds. Vol. 9: 31-85, Academic Press, New York, N. Y., ) Ross, G. W. & C. H. O'CALLAGHAN : P-Lactamase assays. In Methods in Enzymology. J. H. Hash, Ed. Vol 43: 73-76, Academic Press, New York, N.Y., ) YAMAMOTO, T. & T. YOKOTA : Beta-lactamasedirected barrier for penicillin, of Escherichia coli carrying R plasmids. Antimicr. Agents & Chemoth. 11 : 936 `940, ) RUBIN, F. A. & D. H. SMITH : Characterization of R facter 19-lactamases by the acidimetric method. Antimicr. Agents & Chemoth. 3: 68 73, ) Ross, G. W. & C. H. O'CALLAGHAN: Ĉ-lactarnase assays. In Methods in Enzymology. J. H. Hash, Ed. Vol. 43: 80 `81, Academic Press, New York, N. Y., ) POLLOCK, M. R.: Purification and properties ` 2) SPRATT, B. G.: Distinct penicillin binding proteins involved in the division, elongation, and shape of Escherichia coli K 12. Proc. Nat. Acad. Sci. U. S. A. 72: 2999 `3003, 1975 of penicillinase from two strains of Bacillus licheniformis: a chemical, physiochemical, and physiological comparison. Biochem. J. 94 : 666 CEFADROXIL: ITS AFFINITY TO PENICILLIN-BINDING PROTEINS AND ITS STABILITY TO fi-lactamases TAKESHI YOKOTA, EIKO AZUMA and REIKO SEKIGUCHI Department of Bacteriology, Juntendo Uuiversity School of Medicine Investigations were carried out on the stability and affinity of cefadroxil to various types of Ĉ-lactamases and on the binding affinity to penicillin-binding proteins of Escherichia coll. Cefadroxil was hydrolyzed by the penicillinase-type js-lactamases (RICHMOND classification, II, III, IV and V) only at less than 1% of ABPC, indicating that the drug is more stable than CEX. Furthermore, cefadroxil was hydrolyzed by Ia cephalosporinase-type' 19-lactamase only at less than 4% of CER. Although the drug was hydrolyzed by the Ic cephalosporinase' 13-lactamase, it was more stable than CEX. Cefadroxil was found to demontsrate the most strong affinity to the penicillin-binding protein la of E. coli first, followed by lb, 3, 2, and 4 in order. Cefadroxil is thus more stable than CEX against various types of /3-lactamases and more strongly binds to the penicillin-binding proteins of E. coil, and it may be interesting to pursue further an interrelationship between the above properties and the actual antibacterial activity.
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