タンパク質構造生物学研究室 Laboratory of Protein Structural Biology 教授津下英明 Prof. Hideaki Tsuge Ph.D. 助教吉田徹 Assist. Prof. Toru Yoshida, Ph.D. 1. 研究概要タンパク質の構造は今や生命の基
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- そよ はまもり
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1 タンパク質構造生物学研究室 Laboratory of Protein Structural Biology 教授津下英明 Prof. Hideaki Tsuge Ph.D. 助教吉田徹 Assist. Prof. Toru Yoshida, Ph.D. 1. 研究概要タンパク質の構造は今や生命の基礎理解に必要不可欠なものとなりつつある タンパク質複合体 特に感染症因子とホストであるヒトのタンパク質の相互作用を見たいと考えている この基礎研究から将来的には感染症を予防や治癒する新たな創薬の可能性が生まれる 現在以下の研究テーマを軸として研究を進めている X 線結晶構造解析とクライオ電子顕微鏡を主要な手段として用いる (1) 細菌タンパク質輸送装置の構造と機構の解明 :C.perfringens が持つ二成分毒素はアクチンを ADP リボシル化する Ia とこれをエンドサイトーシスを経て細胞内へ輸送する装置 Ib からなる この数年 クライオ電子顕微鏡により Ib の構造と機能に焦点を当てた研究を進めてきた 今年度初めて Ib 膜孔と Ia-Ib 膜孔複合体の構造を明らかにした (2)ADP リボシル化毒素とその標的分子複合体の構造生物学 : 様々な病原微生物は ADP リボシル化毒素 (ADPRT) を分泌して ホストのタンパク質を修飾し ホストのシグナル伝達系に影響を与える この反応特異性とその反応機構の詳細を明らかにすべく 様々な ADP リボシル化毒素 ( 酵素 ) とその基質複合体での結晶構造解析を進めている 2. 本年度の研究成果 (1) 二成分毒素 :Ib 膜孔と Ia 結合 Ib 膜孔のクライオ電子顕微鏡による構造決定 C.perfringens が持つ二成分毒素はアクチンを特異的 ADP リボシル化する毒素 Ia とこれを細胞内へ輸送する装置 Ib からなる 我々は以前より二成分毒素の研究を進めており Ia 単体および基質アクチンとの複合体の構造を X 線結晶構造解析で明らかにし 構造と機能の解析を進めてきた 二成分毒素の毒性発現機構を理解するには Ib の研究が欠かせない しかし 膜タンパクであることから サンプル調整と結晶化が難しかった このためクライオ電子顕微鏡による解析を進めてきた サンプル精製方法の改良およびグリッドのスクリーニングを進めて 高分解能のデータ収集に成功し その解析から Ib 膜孔の高分解能解析に成功した Ia がアクチンの ADP リボシル化毒性を発揮するためには Ib が1 水溶性プレ膜孔オリゴマーを形成 次に細胞膜上で構造変化をおこし2Ib オリゴマーからなる膜孔を形成 3これに Ia が結合し Ia の立体構造がほどけて 4Ia が Ib オリゴマー膜孔を通過する この4つのステップが必要となる ( 下図 ) 最初の構造解析の目的は 500KDa のオリゴマーを作るプレ膜孔および膜孔の構造を明らかにすることである Ib は 20KDa のプロ配列 (pro) と 75KDa の 4 つのドメインからなるボディ (Ib) からなる 大腸菌で発現させた GSTpro-Ib をトリプシン キモトリプシンで処理し GST と pro を切断 ゲルろ過でオリゴマーフラクションを取り 負染色電子顕微鏡画像およびクライオ電子顕微鏡データを取得した さらに cryo EM を用いた単粒子解析をおこなった 以前の解析から 分解能は悪いが Ib はプロ配列 (pro) を切断すると プレ膜孔を経由して 膜孔になることは わかってきた プレ膜孔から膜孔への変化は 長いベータバレルを注射針のように突き出し膜に孔をあける この領域は疎水性のため サンプル調整の段階で アグリゲーションを抑える何かしらの手段が必要であった このため我々は LMNG(Lauryl Maltose Neopentyl Glycol) 53
2 の濃度と精製の過程でいつ加えるかを詳細に検討した さらにクライオ電子顕微鏡にのせるグリッド作成で も この LMNG の濃度が高いとノイズとなることから アグリゲーションを抑えつつ ノイズとならない最適 の濃度を探った こうして見つかった 最適の条件を用いてサンプル調整とグリッド作成を行い 大阪大学 蛋白質研究所の Titan Krios を用いて撮影を行い C７対称性を用いて 2.9Å分解能での構造を得た Ib 膜孔は ７量体からなる さらに Ia を通過させるために これが結合する様子を捉えたいと考え 調整した Ib 膜孔に Ia を加えて データを収集 C１対称性を用いた解析を行った クラス分けの段階でベータバレルが完全長のもの と 膜挿入部がまだ組まれていない短いものを分けることができ それぞれ解析を行い 2.9Åと 2.8Å分解能 での解析に成功した この結果か ら 以下のことがわかってきた １ Ia は７量体の Ib 膜孔に一つ結 合する ２ Ia は N 末端のドメイ ンで結合し アクチン ADP リボシ ル化活性を持つ C 末端ドメインは その上に位置する ３ Ia の N 末 端はこの結合により末端のαヘリッ クスが一部解ける ４ この Ia の N 末端の先は Ib 膜孔の狭窄部位 直径６Å であるφクランプへと 54 54
3 続いていた このことから Ia の Ib 膜孔を介しての膜透過は N 末端か ら解けて行われると考えられる また ５ プレ膜孔から膜孔へ は ベータバレルが完全でない 短い short stem 型が中間体とし て存在し おそらく これから完 全長 long stem 型 になること で膜への完全挿入がなされる 明 らかになっている異なるグループ に属する二成分毒素 炭素菌毒素 との比較から Ib 膜孔の新規の特徴 的な タンパク質膜輸送機構を提唱した これらの結果を 今年３月 N a t u r e S t r u c t u r a l & M o l e c u l a r B i o l o g y 誌へ掲載した 京都産業大学 山田 M２ 吉田 津下と大阪大学 筑波大学の共同研究 (2)クロストリジウム二成分毒素の比較研究 近年日本で起きた食中毒で ウェルシュ菌のエンテロトキシン CPE)欠損株の関与が疑われ 新規の食中毒毒素 が見出された この毒素は Clostridium perfringens iota-like toxin (CPILE)と命名された CPILE は CPILE-a, CPILE-b の 2 つのコンポーネントからなる binary 毒素である 前述のイオタ毒素と比較しながら CPILE-b 膜孔 調整と構造解析を始めた また人で腸炎を起こすディフィシル菌の CDT は二成分毒素であり この比較研究も 始めている これらクロストリジウム属の二成分毒素の タンパク質の輸送機構を明らかにする この研究は阻 害剤開発の基礎研究となる (3)ADP リボシル化の特異性 我々は ADP リボシル化毒素 酵素 とその基質タンパク質の複合体の丸ごとの構造解析を進めてきた 特に Ia- アクチン複合体 C３-RhoA 複合体 ScARP-グアニン複合体の研究により ADP リボシル化はタンパク質のア ミノ酸であれ あるいは DNA の塩基であれ同じような認識機構で 基質を認識して ADP リボシル化するという ことを明らかにした しかしながら 人 PARP ポリ ADP リボシル化あるいはモノ ADP リボシル化 の認識機 構はまだよくわかっていない この解明のため 構造解析を進めている ３ Research projects and annual reports We have been focusing our research on the structural biology of infectious disease. Especially our target is macromolecular complexes, and we would like to reveal the interaction between the infectious factor protein and human protein. These basic researches were expected to find a novel drug in infectious disease. This year s accomplishments (1) The iota toxin produced by Clostridium perfringens type E, is a binary toxin comprising two independent polypeptides: Ia, an ADP-ribosyltransferase, and Ib, which is involved in binding to the cell and translocation of Ia across the cell membrane. We reported the cryo-em structures of the 55 55
4 translocation channel Ib-pore and its complex with Ia. The high-resolution Ib-pore structure demonstrates a similar structural framework as observed for the catalytic φ-clamp of the anthrax protective antigen pore. However, the Ia-bound Ib-pore structure showed a unique binding mode of Ia. One Ia binds to the Ib-pore, and the Ia N-terminal domain interacts with Ib via two other Ib-pore constriction sites via multiple weak interactions. Furthermore, Ib-binding induces Ia N-terminal α-helix tilting and partial unfolding, whereupon the unfolded N-terminus continues to the φ-clamp gate. This study reveals a novel mechanism of N-terminal unfolding that is crucial for protein translocation. The study was reported in Nat Struct & Mol Biol. (2) Recently, outbreaks of food poisoning in Japan were reported in which Clostridium perfringens was strongly suspected to be the cause based on epidemiological information and fingerprinting of isolates. The isolated strains lack the typical C. perfringens enterotoxin (CPE) but secrete a new binary toxin consisting of two components: C. perfringens iota-like enterotoxin-a (CPILE-a), which acts as an actin ADP-ribosyltransferase, and CPILE-b, a membrane-binding and protein-translocation component. We are trying to reveal the structure and functions of CPILE-b compared with Ib-pore. (3) We are interested in the specificity of ADP-ribosyltransferase (ART). We have revealed the complex structures of Ia-actin, C3-RhoA and ScARP-guanine for the last ten years. From these structures, we understood they all use the ARTT-loop in common. Furthermore, we consider that this is a common substrate recognition mechanism for all ARTs, all protein/amino acid-target and DNA/base-target ARTs. However, it is still an open question of the specificity of human PARPs, which belongs to a different group of ART. Thus, we are trying to reveal the structures of PARP in order to understand the specificity. 4. 論文, 著書など (2019.1~2020.3) 原著論文 Yamada T, Yoshida T, Kawamoto A, Mitsuoka K, Iwasaki K, Tsuge H. Translocational unfolding in clostridial binary iota toxin complex. BioRxiv doi: (2020) Yamada T, Yoshida T, Kawamoto A, Mitsuoka K, Iwasaki K, Tsuge H. Cryo-EM structures reveal translocational unfolding in the clostridial binary iota toxin complex. Nat Struct & Mol Biol. 27(3): doi: /s (2020) ( 査読有り ) 5. 学会発表など (2019.1~2020.3) Yamada T, Yoshida T, Kawamoto A, Mitsuoka K, Iwasaki K, and Tsuge H : Cryo-EM structure of clostridial binary toxin translocon Ib-pore, European Workshops on Bacterial Protein Toxins - ETOX19, Davos (Switzerland), ( 口頭発表 : 山田 ) Monma C, Saiki D, Shimojima Y, Suzuki J, Sadamasu K, Yamada T, Tsuge H, Kamata Y: Diarrheagenic activity of each component of CPILE as a new enterotoxin produced by Clostridium perfringens isolated from foodborne outbreaks, CLOSPATH 11, Leiden (Netherlands) 山田等仁 津下英明 : ウェルシュ菌 2 成分毒素膜孔複合体の単粒子解析 生理研研究会クライオ電子顕微鏡によるタンパク質の高分解能単粒子構造解析 ~みんなのクライオ電顕 ~ 岡崎コンファレンスセンター( 愛知 ) ( 口頭発表 : 山田 ) 吉田徹 津下英明 : DNA を基質とする ADP リボシル基転移酵素の基質認識機構, 酵素補酵素研究会 ホテルアウィーナ大阪 ( 大阪 ),
5 山田等仁 吉田徹 川本暁大 光岡薫 岩崎憲司 津下英明: Cryo-EM structure of clostridial binary toxin translocation channel Ib-pore 第 回日本生物物理学会 シーガイアコンベンションセンター 宮崎 ６ その他特記事項 １ 外部資金 科学研究費補助金 基盤研究 C) 課題名 クライオ電子顕微鏡と X 線結晶構造解析による二成分毒素トランスロコンの構造機能解析 A 研究代 半田達也 津下英明: 病原菌由来モノ ADP リボシル基転移酵素の基質認識機構に関する研究, 酵素補酵素研究 表者 津下英明, 取得年度 H30-H31 年 2 年) 会 ホテルアウィーナ大阪 大阪, 科学研究費補助金 若手研究 B 津下英明:タンパク質膜透過チャネルの単粒子構造解析, 第453回ビタミンB 研究協議会 パレスサイドホテル 課題名 モノ ADP リボシル化毒素に不可欠な 2 種類の特異性を理解する 研究代表者 吉田徹,取得年度 京都 H29-H31 年 3 年) 山田等仁 吉田徹 川本暁大 光岡薫 岩崎憲司 津下英明: Cryo-EM structure of clostridial binary toxin translocation channel Ib-pore 第 回日本生物物理学会 シーガイアコンベンションセンター 宮崎 ２ 学外活動 Journal of Biological Chemistry, Editorial boards member 日本学術振興会 169 会 ６ そ の 他 特 記 事回折構造生物第 項 ビタミン B 研究会 １ 外部資金 日本生化学会 代議員 科学研究費補助金 基盤研究 C) 課題名 クライオ電子顕微鏡と X 線結晶構造解析による二成分毒素トランスロコンの構造機能解析 A 研究代 3 記事掲載 表者 津下英明, 取得年度 H30-H31 年 2 年) Nature Research Microbiology Community 科学研究費補助金 若手研究 B Posing just before translocation in bacterial binary toxin 課題名 モノ ADP protein リボシル化毒素に不可欠な 2 種類の特異性を理解する Hideaki Tsuge H29-H31 年 3 年) 研究代表者 吉田徹,取得年度 学外活動 Journal of Biological Chemistry, Editorial boards member 日本学術振興会 回折構造生物第 169 会 ビタミン B 研究会 日本生化学会 代議員 3 記事掲載 Nature Research Microbiology Community Posing just before protein translocation in bacterial binary toxin Hideaki Tsuge translocation-in-bacterial-binary-toxin
世界初! 細胞内の線維を切るハサミの機構を解明 この度 名古屋大学大学院理学研究科の成田哲博准教授らの研究グループは 大阪大学 東海学院大学 豊田理化学研究所との共同研究で 細胞内で最もメジャーな線維であるアクチン線維を切断 分解する機構をクライオ電子顕微鏡法注 1) による構造解析によって解明する
世界初! 細胞内の線維を切るハサミの機構を解明 この度 名古屋大学大学院理学研究科の成田哲博准教授らの研究グループは 大阪大学 東海学院大学 豊田理化学研究所との共同研究で 細胞内で最もメジャーな線維であるアクチン線維を切断 分解する機構をクライオ電子顕微鏡法注 1) による構造解析によって解明することに世界で初めて成功しました アクチンは動物細胞内で最も量の多いタンパク質とも言われ 集まってアクチン線維を作ります
1. 背景血小板上の受容体 CLEC-2 と ある種のがん細胞の表面に発現するタンパク質 ポドプラニン やマムシ毒 ロドサイチン が結合すると 血小板が活性化され 血液が凝固します ( 図 1) ポドプラニンは O- 結合型糖鎖が結合した糖タンパク質であり CLEC-2 受容体との結合にはその糖鎖が
参考資料配布 2014 年 11 月 10 日 独立行政法人理化学研究所 国立大学法人東北大学 血小板上の受容体 CLEC-2 は糖鎖とペプチド鎖の両方を認識 - マムシ毒は糖鎖に依存せず受容体と結合 - 本研究成果のポイント レクチンは糖鎖とのみ結合する というこれまでの考え方を覆す CLEC-2 受容体は同じ領域でマムシ毒とがんに関わる糖タンパク質に結合 糖鎖を模倣したペプチド性薬剤の設計への応用に期待
の活性化が背景となるヒト悪性腫瘍の治療薬開発につながる 図4 研究である 研究内容 私たちは図3に示すようなyeast two hybrid 法を用いて AKT分子に結合する細胞内分子のスクリーニングを行った この結果 これまで機能の分からなかったプロトオンコジン TCL1がAKTと結合し多量体を形
AKT活性を抑制するペプチ ド阻害剤の開発 野口 昌幸 北海道大学遺伝子病制御研究所 教授 広村 信 北海道大学遺伝子病制御研究所 ポスドク 岡田 太 北海道大学遺伝子病制御研究所 助手 柳舘 拓也 株式会社ラボ 研究員 ナーゼAKTに結合するタンパク分子を検索し これまで機能の 分からなかったプロトオンコジンTCL1がAKTと結合し AKT の活性化を促す AKT活性補助因子 であることを見い出し
創薬に繋がる V-ATPase の構造 機能の解明 Towards structure-based design of novel inhibitors for V-ATPase 京都大学医学研究科 / 理化学研究所 SSBC 村田武士 < 要旨 > V-ATPase は 真核生物の空胞系膜に存在す
創薬に繋がる V-ATPase の構造 機能の解明 Towards structure-based design of novel inhibitors for V-ATPase 京都大学医学研究科 / 理化学研究所 SSBC 村田武士 < 要旨 > V-ATPase は 真核生物の空胞系膜に存在するプロトンポンプである 複雑なサブユニット構造からなる超分子複合体であり 親水性の触媒頭部部分 (V1
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2) Goetz, A., Tsuneishi, N.: Application of molecular filter membranes to the bacteriological analysis of water, J. Am. Water Works Assn., 43 (12): 943-969,1951. 3) Clark, H.F. et al.: The membrane filter
施 ほか／３－１８
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16_.....E...._.I.v2006
55 1 18 Bull. Nara Univ. Educ., Vol. 55, No.1 (Cult. & Soc.), 2006 165 2002 * 18 Collaboration Between a School Athletic Club and a Community Sports Club A Case Study of SOLESTRELLA NARA 2002 Rie TAKAMURA
KASEAA 52(1) (2014)
解説 TRP チャネルがさまざまな 刺激に応答できる仕組み * 1 * 2 * * 48 1 1 1 1 49 図 2 哺乳類 TRP チャネルの構造 情報 A TRPA1 の電子顕微鏡単粒子解析 像, 図中破線部分は構造から予測した 細 胞 膜 の 界 面 の 位 置 を 示 す B TRPV1 のアンキリンリピート C TRPM7 の α-キナーゼドメイン D TRPM7 のコイルドコイルドメイン
{.w._.p7_.....\.. (Page 6)
1 1 2 1 2 3 3 1 1 8000 75007000 4 2 1493 1 15 26 5 6 2 3 5 7 17 8 1614 4 9 7000 2 5 1 1542 10 11 1592 12 1614 1596 1614 13 15691615 16 16 14 15 6 2 16 1697 17 7 1811 18 19 20 1820 21 1697 22 1 8 23 3 100
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2 122
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Y X X Y1 X 2644 Y1 Y2 Y1 Y3 Y1 Y1 Y1 Y2 Y3 Y2 Y3 Y1 Y1 Y2 Y3 Y1 Y2 Y3 Y1 X Lexis X Y X X2 X3 X2 Y2 Y1 Y1
2 20 I II III 1 2 392 3 4 IV Makiko Noto / 3 3 1 1 5 52 1 2 2 2 3 9 11 5 31 1037 227 7 4 1 4 Y1 1 1 5 1965 2000 302 050 2012 autumn / No.393 051 2 5 Y1 9 9 4 X X Y1 X 2644 Y1 Y2 Y1 Y3 Y1 Y1 Y1 Y2 Y3 Y2
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ポイント 微生物細胞から生える細い毛を 無傷のまま効率的に切断 回収する新手法を考案しました 新手法では 蛋白質を切断するプロテアーゼという酵素の一種を利用します 特殊なアミノ酸配列だけを認識して切断する特異性の高いプロテアーゼに着目し この酵素の認識 切断部位を毛の根元に導入するために 蛋白質の設
微生物の毛を刈る方法を考案 微生物細胞から生える毛を酵素で切れるように遺伝子上で細工 : 酵素で刈り取った接着蛋白質の毛を解析し 酸中でもアルカリ中でも壊れないことが判明 名古屋大学工学研究科 ( 研究科長 : 新美智秀 ) 生物機能工学分野の堀克敏 ( ほりかつとし ) 教授 中谷肇 ( なかたにはじめ ) 講師らの研究グループは 何にでもくっつく能力をもつ微生物の細胞から生える接着蛋白質の性質を調べるため
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J. of Population Problems. pp.,.,,,.,,..,,..,,,,.,.,,...,.,,..,.,,,. ,,.,,.,..,.,,,.,, Aldous,.,,.,,.,,, NPO,,.,,,,,,.,,,,.,,,,..,,,,., ,,.,,..,,.,.,.,,,,,.,.,.,,,. European Labour Force Survey,,.,,,,,,,