小角散乱を用いて多機能タンパク質の 機能発現の分子機構を探る
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- あいと おまた
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1 PF 研 究 会 / 多 機 能 タンパク 質 の 機 能 発 現 の 機 構 解 明 における 小 角 散 乱 の 役 割 Role of small-angle scattering in unraveling the recognition mechanism by a multifunctional protein 山 形 大 院 理 工, Yamagata Univ., Human SAFE 和 泉 義 信, Yoshinobu Izumi [email protected]
2 Calmodulin (CaM) Central linker C-lobe N-lobe +TP N C-lobe 免 疫 細 胞 の 生 理 機 能 細 胞 の 活 性 化 からアポートーシス シグナル 伝 達 経 路 N-lobe C dumbbell Flexibility of central linker Patches Flexibility Globular (Hydrophobic Interaction) TP: -helix Anchoring residue Position 1-(5)-8-14 : Motif
3 HIV-gp41: Solution structure of Ca 2+ /calmodulin complexed with a lentivirus lytic peptide 1 reveals a novel mode of molecular recognition, Y.Izumi, A.Amano, T.Saito, Y.Jinbo: J.Appl. Cryst. (2007) 40, S179-S183. Peptide name Primary sequence MLCK22 KKRWKKNFIAVSAANRFKKISS Canonical TP/ -helix 1W,5F,8V,14F:anchoring residues, if W at 7, no globular structure LLP1: 1 14 HV1A2 10 DRVIEVVQGAYRAILHIHRR HV1B1 10 DRVIEVVQGAYRAIRHIPRR HV1H2 10 DRVIEVVQGACRAIRHIPRR HV1H2W 10 DRVIEVVQGWCRAIRHIPRR HV1rA2 10 RRHIHLIARYARQAVEIVRD Abbreviations for the amino acids residues are: A, Ala; C, Cys; D, Asp; E, Glu; F, Phe; G, Gly; H, His; I, Ile; K, Lys; L, Leu; M, Met; N, Asn; P, Pro; Q, Gln; R, Arg; S, Ser; T, Thr; V, Val; W, Trp; and Y,Tyr.
4 解 析 1 Guinier Region (4 2 R g2 s 2 /3 1) I(s,c) = I(0,c)exp{-4 2 R g (c) 2 s 2 /3} In the dilute limit, Kc/I(0,c) = 1/M + 2A 2 c +, R g (c) 2 = R B if c + 分 子 量 (M), 回 転 半 径 (R 0 ), 相 互 作 用 パラメータ (A 2, B if ) Kratky Region Kratky plot (KP: Shape); P(r), d max I(s)/I(0) instead of I(s)
5 KP a) CaM (red); CaM/MLCK22 (black); CaM/HV1A 3 (blue); CaM/HV1A2 10 (green); CaM/HV1rA 10 (magenta) b) CaM (red); CaM/MLCK22 (black); CaM/HV1B1 10 (blue) c) CaM (red); CaM/MLCK22 (black); CaM/HV1H2 10 (blue); CaM/HV1H2W 10 (green) Ca 2+ /CaM adopts a dumbbell-shaped structure, while the Ca 2+ /CaM/MLCK22 complex adopts a compact globular shape. The data points for the three types of LLP complexes are almost superimposed on those for the Ca 2+ /CaM/MLCK22 complex, indicating that these complexes adopt almost the same globular structure as that of the Ca 2+ /CaM/MLCK22 complex, suggesting each peptide adopts an -helical conformation in the complex.
6 Globular TP: -helix Anchoring Residues Motif N C N C RS20 MLCK22 HV1rA RRKWQKTGHAVRAIGRLSSS KKRWKKNFIAVSAANRFKKISS RRHIHLIARYARQAVEIVRD N N C C LLP1: HV1A2 10 HV1B1 10 HV1H2 10 HV1H2W 10 DRVIEVVQGAYRAILHIHRR DRVIEVVQGAYRAIRHIPRR DRVIEVVQGACRAIRHIPRR DRVIEVVQGWCRAIRHIPRR A polarity opposite!!
7 HIV-MA(p17) Solution X-ray scattering Reveals a Novel Structure of Calmodulin Complexed with a Binding Domain Peptide from the HIV-1 Matrix Protein p17: Y.Izumi, H.Watanabe, N.Watanabe, A.Aoyama, Y.Jinbo, and N.Hayashi, Biochemistry 2008, 47, TP Peptide name p17n p17c p17t Primary sequence GELDRWEKIRLRPGGKKK KKKYKLKHIVWASRELERFAVN GELDRWEKIRLRPGGKKKYKLKHIVWASRELERFAVN MLCK22 KKRWKKNFIAVSAANRFKKISS
8 P(r) (GNOM) Green: A, Blue: B, Red: C KP Shape (DAMMIN) A: Ca 2+ /CaM/p17N at 1:2 B: Ca 2+ /CaM/p17C at 1:1 C: Ca 2+ /CaM/p17T at 1:1 形 態 の 多 様 性 を 実 証!
9 解 析 2 : Tertiary structural prediction Sequential morphs: Ca 2+ /CaM/RS20 (ff0, 1cdl), Ca 2+ /CaM (ff17, 1cll) (ff11, ff13, and ff15) Target docking: Ca 2+ /CaM/M13 (2bbn) p17 protein (1tam) Discover 3 module of Insight II 2000 (Accerlys):energy min. & MD 解 析 3 : Calculation of SAXS profile of known tertiary structures Extension of the Debye s formula H 2 O Cube size=0.5å, r H2O =1.4Å I(s)/I(0) instead of I(s): C B A No adjustable parameter
10 SAXS profile & KP of Ca 2+ /CaM/p17T A reasonable fitting of data points except the deviation beyond s>0.043 Å -1. Such a deviation was also observed for both Ca 2+ /CaM and Ca 2+ /CaM/skMLCK22 complex. No instrumental bias! No adjustable parameter! (Biochemistry 2008, 47, )
11 Flexibility of central linker green:1cll, blue: 1cdl, magenta: ff15 (Biochemistry 2008, 47, ) Model for the complex of Ca 2+ /CaM/p17T yellow: Ca 2+ /CaM green: p17t 139E C lobe of CaM 139E p17t: GELDRWEKIRLRPGGKKKYKLKHIVWASRELERFAVN 74R 78D 82E 47E50D 56D 54E /67E N lobe of CaM (Electrostatic Interaction)
12 Ca 2+ /CaM/HIV_LLP1 CaMはLLP1と 結 合 し, 球 状 構 造 をとる LLP1の 極 性 はM13, RS20 複 合 体 と 逆 になる: (1) 3 種 の 異 なるHIV-1のCaM 結 合 部 位 がCaMと 球 状 の 複 合 体 を 形 成 する, (2) 極 性 を 反 転 させたLLP1を 用 いても 球 状 構 造 をとる, (3) アンカー 残 基 と 隣 接 する7 位 の 残 基 が 嵩 高 い 場 合 でも 球 状 構 造 をとる CaMの 結 合 により, gp41の3 量 体 形 成 が 阻 害 される Ca 2+ /CaM/HIV_p17T CaMの 各 ロブの 構 造 は 複 合 体 形 成 により 変 化 しない 複 合 体 の 全 体 構 造 は 伸 びた 構 造 をとり, 回 転 半 径 は20.5A で,ドメイン 間 距 離 は34.2A である CaM/p17T 複 合 体 の 構 造 は, 主 として 静 電 的 相 互 作 用 により 安 定 化 されている CaMの 疎 水 性 パッチは, p17のn 末 のミリスチル 基 を 隔 離 する 役 割 を 担 う CaMは, HIV-1に 対 して, 抑 制 因 子 として 作 用 している! 小 角 散 乱 は 蛋 白 質 分 子 の 機 能 解 析 に 有 用 である!
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23B 23B.1 23B.1.1 23B.1.2 23B.2 23B.2.1 23B.2.2 a b 23B.3 23B.3.1 23B.3.2 23B.4 23B.4.1 23B.4.2 23B.4.3 23B.5 23B.5.1 23B.5.2 23B.6 23B.6.1 a b c Edman d e 23B.6.2 23B.6.3 23B.7 23B.7.1 a b c 23B.7.2 23B.7.3
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34 8 4 2 Round 1 Round 2 SEMI FINAL 30 16 8 H1 H5 H1 H1 Red 12401821 2 Red 12601360 2 1-1 Red 12501915 1 1-1 Red 12501915 4 White 12900051 4 White 12600138 3 3-1 White 12802412 2 3-1 White 12801091 1 Yellow
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★結果★ 藤沢市長杯 掲示用ヒート表
AA 35 Round 1 8 4 Round 2 28 16 SEMI FINAL H1 H5 H1 H1 Red 12802015 1 Red 12802109 1 1-1 Red 12802015 2 1-1 Red 12702346 White 12800232 2 White 12702406 3 3-1 White 12702346 1 3-1 White 12802109 Yellow
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,328 C 6426 H 9900 N 1700 O 2008 S , ,
2458 13 4 24 1 11 9 17 1,328 C 6426 H 9900 N 1700 O 2008 S 44 145,000 148,000 10 11 27 2 13 4 24 11 9 17 (1) CD20 B CD20 (2) infusion reaction infusion-associated symptom CD20 B 1 375mg/m 2 1 4 3 Heavy
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15 7 8,000 15 4 1 0 5 15 4 2 15 10 1 15 4 1 6 11 4,500 3,500 16 26 35 27 34 16 2 19 16 2 24 16 3 15 1 2 94.3 91.3 5.1 7.5 0.0 0.0 0.1 0.5 0.6 0.1 0.1 0.4 21.4% 15.8% 14.8% 15.0% 16.0% 16.5% 0.5% 16.1%
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2
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 /* CSS */ font-size: 14px; /* */ @media screen and (max-width:760) { font-size: 12px; } /* HD */ @media screen and
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-1- -2- -3- -4- -5- -6- -7- -8- -9- -10- -11- -12- -13- -14- -15- -16- -17- -18- -19- -20- -21- -22- -23- -24- -25- -26- -27- -28- -29- -30- -31- -32- -33- -34- -35- -36- -37- -38- -39- -40- -41- -42-
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( ) ( ) (action chain) (Langacker 1991) ( 1993: 46) (x y ) x y LCS (2) [x ACT-ON y] CAUSE [BECOME [y BE BROKEN]] (1999: 215) (1) (1) (3) a. * b. * (4)
![( ) ( ) (action chain) (Langacker 1991) ( 1993: 46) (x y ) x y LCS (2) [x ACT-ON y] CAUSE [BECOME [y BE BROKEN]] (1999: 215) (1) (1) (3) a. * b. * (4)](/thumbs/40/20534161.jpg "( ) ( ) (action chain) (Langacker 1991) ( 1993: 46) (x y ) x y LCS (2) [x ACT-ON y] CAUSE [BECOME [y BE BROKEN]] (1999: 215) (1) (1) (3) a. * b. * (4)")
1 1 (lexical conceptual structure, LCS) 2 LCS 3 4 LCS 5 6 2 LCS (1999) LCS 2 (1) [x ACT(-ON y)] CAUSE [BECOME [z BE-AT w]] 1 (1993) ( ) V1 V2 2 (1) y z y z (5.3 ) ( ) ( ) (action chain) (Langacker 1991)
3 4 5 6 7 8 52 52 10 11 07
1953 1 6 3 4 5 6 7 8 6 1 2 6 2 51 52 52 6 2 8 9 12 3 52 2 6 1951 52 06 3 4 5 6 7 8 52 52 10 11 07 6 691 2 3 5 5 3 3 4 4 6 2 3 52 5 50 4 1951 11 52 9 4 B41 1 32 15 320 6 52 660 08 1952 6 15 1952 9 15 1951
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2011 8 6 2011 5 7 [1] 1 2 i ii iii i 3 [2] 4 5 ii 6 7 iii 8 [3] 9 10 11 cf. Abstracts in English In terms of democracy, the patience and the kindness Tohoku people have shown will be dealt with as an exception.
[142-160]大野
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1 [1, 2, 3, 4, 5, 8, 9, 10, 12, 15] The Boston Public Schools system, BPS (Deferred Acceptance system, DA) (Top Trading Cycles system, TTC) cf. [13] [
![1 [1, 2, 3, 4, 5, 8, 9, 10, 12, 15] The Boston Public Schools system, BPS (Deferred Acceptance system, DA) (Top Trading Cycles system, TTC) cf. [13] [](/thumbs/91/106628466.jpg "1 [1, 2, 3, 4, 5, 8, 9, 10, 12, 15] The Boston Public Schools system, BPS (Deferred Acceptance system, DA) (Top Trading Cycles system, TTC) cf. [13] [")
Vol.2, No.x, April 2015, pp.xx-xx ISSN xxxx-xxxx 2015 4 30 2015 5 25 253-8550 1100 Tel 0467-53-2111( ) Fax 0467-54-3734 http://www.bunkyo.ac.jp/faculty/business/ 1 [1, 2, 3, 4, 5, 8, 9, 10, 12, 15] The
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【請求項１】
請 求 項 1 単 結 晶 半 導 体 からなる 支 持 基 板 に 多 孔 質 半 導 体 層 を 形 成 する 工 程 と 前 記 支 持 基 板 上 に 前 記 多 孔 質 半 導 体 層 を 介 して 単 結 晶 半 導 体 層 を 形 成 する 工 程 と 前 記 単 結 晶 半 導 体 層 の 表 面 に 絶 縁 層 を 形 成 し 表 示 領 域 の 絶 縁 層 を 残 して 周 辺