大阪電気通信大学 5/8/18 本日の講義の内容 酵素 教科書 第 4 章 触媒反応とエネルギーの利用 酵素の性質 酵素反応の調節 酵素の種類 触媒の種類 無機物からなる無機触媒と有機物からなる有機触媒がある 触媒反応とエネルギーの利用 1 無機触媒の例 過酸化水素水に二酸化マンガンを入れると過酸化水素水が分解して水と酸素になる 2 有機触媒の例 細胞内に含まれるカタラーゼという酵素を過酸化水素水に加えると 過酸化水素水が水と酸素に分解する 酵素とは 生物の細胞の中で作られる 触媒作用のあるタンパク質 (= 有機触媒 ) 細胞の中で酵素触媒反応は迷路のようにつながっている 1
乱雑な状態は自然に生じる 活性化エネルギーの原理 触媒作用 = ダムの堤防を低くする 酵素反応 共役反応 酵素はエネルギー的に起こりやすい反応と起こりにくい反応を共役させる 酵素自体は変化しない 活性運搬体分子 NADH と NADPH エネルギーを転移の容易な基または 高エネルギー電子という交換しやすい形で蓄えている 2
基質特異性 カギ ( 作用される基質 ) と鍵穴 ( 酵素側の受け場所 ) の関係になる構造を持っている このために特性が出る 決まった物質にしか働かない 酵素の性質 同じ働きをする酵素の 3 次元構造はよく似ていることが多い 最適温度 酵素が最もよくはたらく温度を最適温度という 温度が上がりすぎると変性 ( 活性部位の立体構造が変化 ) して活性を失う ヒトが持つ酵素の最適温度は 30 度 ~40 度であるものが多い 最適 ph 酵素が最もよくはたらく ph を最適 ph という 酵素が受ける ph の影響は大きく 強酸性 強塩基性下では変性してしまう ヒトの胃は ph2 付近 腸は ph8 付近に保たれています 酵素のつくりと働き 酵素の主成分はタンパク質 ( 熱に弱い ) である 酵素は触媒で 反応前後で酵素自身は変化しない 酵素の性質 1 基質特異性 特定の基質にだけはたらく 2 最適温度 30 ~40 ではたらき 高温では失活 酵素活性が最大になる温度を最適温度という 3 最適 ph 酵素によって適した ph が異なる 酵素活性が最も高くなる ph を最適 ph という 酵素反応の調節 3
酵素反応速度 ある時間内に酵素が基質と結合し どれだけの量の生成物がつくられるか 基質酵素複合体がどれだけできるかで酵素反応速度が決まってくる つまり 酵素と基質の濃度が大切である 酵素反応速度 = 単位時間あたりの生成物量 酵素反応速度グラフ 基質が十分にあるときは 反応速度は一定となる X 軸 基質の濃度 Y 軸 反応速度 ( 酵素の濃度は一定 ) 研究.net より引用 競争的阻害 ( 競合的阻害 ) 基質と化学的に構造の似た物質が活性部位を奪い合うために反応速度がさがる 基質濃度を十分にすれば反応速度はもとに戻る 競争的阻害の例 コハク酸 VS マロン酸 コハク酸脱水素酵素は コハク酸と結合し水素を外す コハク酸と立体構造のよく似たマロン酸はコハク酸脱水素酵素に結合することができる このマロン酸が結合してしまうとコハク酸はコハク酸脱水素酵素に結合できなくなります (= コハク酸の結合が阻害される ) http://www7a.biglobe.ne.jp/~ajamaica/forcw/bunshi/bunshi_enzyme.htm きぃくんの高校生物学講座 より引用 抗インフルエンザウイルス薬 タミフル 非競争的阻害 ( 非競合的阻害 ) 阻害物質が活性部位以外の部分に結合して酵素の構造を変化させる 基質濃度を高くしても反応速度は戻らない リレンザ http://kenkou-jouhou.com/seikagaku/kouso-sogai.html http://www.hatchobori.jp/blog/2017/12/post-863-537818.html http://www7a.biglobe.ne.jp/~ajamaica/forcw/bunshi/bunshi_enzyme.htm 4
フィードバック調節 酵素反応で生じた生成物が 酵素の反応を阻害 促進する現象 反応生成物が結合する部位をアロステリック部位 アロステリック部位を持つ酵素をアロステイック酵素という 補因子 酵素がはたらくのに必要な補助因子という低分子の物質がある 酵素の中には タンパク質のみではたらけるものと この補酵素との結合が必要なものとがあります 補助因子は補酵素 補欠分子団 金属イオンに大分されます 負のフィードバック調節の例 補酵素 補酵素はタンパク質以外で出来ていて 多くの場合はビタミンとして知られている 補酵素の結合は弱く 透析によって分離できる 透析 セロハンにチマーゼを入れ透析すると 低分子の補酵素はセロハンを通り抜け外液へ 高分子の酵素はセロハンを通れずに内液へ残る 必要な補酵素を持たない状態の酵素 = アポ酵素補酵素と結合した状態の酵素 = ホロ酵素 https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b7/%e9%85%b5%e7%b4%a0%e5%9f%ba%e8%b3%aa%e8%a4%87%e5%90%88%e BD%93_%E6%A8%A1%E5%BC%8F%E5%9B%B3.svg/600px- %E9%85%B5%E7%B4%A0%E5%9F%BA%E8%B3%AA%E8%A4%87%E5%90%88%E4%BD%93_%E6%A8%A1%E5%BC%8F%E5%9B%B3.svg. きぃくんの高校生物学講座 より引用 酵素の種類 酵素の種類 酵素の種類は非常に多いが 働きによって分類すると以下の 4 つに分けられる 1 加水分解酵素 2 酸化還元酵素 3 脱炭酸酵素 4 転移酵素 5
1 加水分解酵素 加水分解 ( 水を加えて ) 分解するをスムーズに行われるように助けている 炭水化物加水分解酵素 炭水化物 ( 糖分 ) を加水分解する酵素 炭水化物加水分解酵素 タンパク質加水分解酵素 脂肪加水分解酵素 ATP 分解酵素 デンプン + 水 デキストリン + マルトース アミラーゼ マルトース + 水 グルコース + グルコース マルターゼ スクロース + 水 グルコース + フルクトース スクラーゼ ラクトース + 水 グルコース + ガラクトース ラクターゼ タンパク質加水分解酵素 タンパク質を加水分解する酵素まとめてプロテアーゼとよぶ 脂肪加水分解酵素 脂肪を加水分解する酵素 タンパク質 + 水 いくつかのペプチド ペプシン トリプシン キモトリプシン ペプチド + 水 いくつかのアミノ酸 ぺプチダーゼ 脂肪 + 水 脂肪酸 + グリセリン リパーゼ ATP 分解酵素 ATP からエネルギーをとりだす酵素 2 酸化還元酵素 酸化還元反応を促進する酵素 酸素をつけたり ( 酸化 ) 酸素を取ったり ( 還元 ) 水素を取ったり ( 還元 ) するのを助ける ATP+ 水 ADP+ リン酸 + エネルギー ATP 分解酵素 AH2+X A+XH2 脱水素酵素 AH2+1/2O2 A+H2O 酸化酵素 過酸化水素 (H2O2) 酸素 (O)+ 水 (H2O) 還元酵素 6
3 脱炭酸酵素 4 転移酵素 二酸化炭素を放出させるのを助ける 主として発酵 呼吸に関係する R COOH R H+CO2 デカルボキシラーゼ 自分の持ってるリン酸基 ( PO4) やアミノ基 ( NH2) をつきはなして他の物質におしつける 転移反応 これを助ける酵素 有機物の合成に関係する リン酸転移酵素 ( フォスフォトランスフェラーゼ ) リン酸基を転移させるアミノ基転移酵素 ( トランスアミナーゼ ) アミノ基を転移させる の二種類ある 酵素の存在場所 酵素は全て細胞内で作られるが 働く場所は酵素によってことなる 働く場所によって以下の二つに分けられる 細胞外酵素細胞外に分泌されて働く酵素で だ腺 胃腺 膵臓からでる消化酵素などがこれにあたる 細胞内酵素細胞内で働く酵素 酵素は細胞内の特定の場所に存在している 細胞内酵素の例 細胞膜 ATP 分解酵素 細胞質基質 解糖や発酵の酵素群 (ATP 合成 分解酵素 ) ゴルジ体 多糖類 糖タンパク質の合成酵素 核 DNA 合成酵素 RNA 合成酵素 葉緑体 光合成の酵素群 (ATP 合成酵素 ) ミトコンドリア 好気呼吸の酵素群 (ATP 合成酵素 ) 制限酵素 二本鎖 DNA の特定の塩基配列を認識して結合し ある決まった配列部分を切る酵素である その種類はいくつかあり それぞれ認識する配列が異なっている 酵素の異常が原因となる病気 http://www.kenq.net/ 制限酵素の認識部位は回文構造になっている https://ja.wikibooks.org/wiki/ 7
主な参考文献 新しい教養のための生物学 ( 裳華房 ) 細胞の分子生物学第 5 版 (NEWTON PRESS) Essential 細胞生物学第 2 版 ( 南江堂 ) 来週の講義 (5 月 15 日 ) は 代謝 について講義します 事前学習として教科書 5 章を読んでおいて下さい 授業で使用したスライドはホームページに UP します 必要に応じでダウンロードして下さい URL: http://www3.kmu.ac.jp/bioinfo/edu_osakadenkitsushin.ht ml 質問は以下アドレスへ Mail:sumiyoma@hirakata.kmu.ac.jp 8