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ゆずさなかきむら
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1 医薬品の働きを知る - ヒトの消化と消化薬の働き - 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学 1. ヒトの消化について 1-1 代謝と酵素生物は生体外から必要な物質を取り入れ不要となった物質を排出しているその中では大きく二つの反応が行われておりそれは取り入れた物質を材料として新たな物質つまり体を構成する化学的に複雑な物質を合成 ( 同化 ) と取り入れた物質や合成した物質を分解 ( 異化 ) の反応に分けられるこの反応を代謝とよび代謝を触媒するものは全て酵素で行われている代謝の過程では化学反応の変化に伴ってエネルギーの出入りが起きているこれをエネルギー代謝と呼びこの代謝でエネルギー放出と吸収反応の仲立ちを行う重要な役割を果たしているのが ATP( アデノシン三リン酸 ) である ATP は ATP を生成する際にエネルギーを蓄積することができ ATP を ADP に分解する際にエネルギーを放出する生体内においてグルコースは酸素を必要としない解糖系 (EMP 経路 ) を経て分子のピルビン酸になり 2 分子のピルビン酸はクエン酸回路 (TCA サイクル ) を経て6 分子の二酸化炭素に分解されるこの一連の生成物の一つは電子伝達系にて ATP 生成に用いられグルコース1 分子より 38 分子の ATP を生成することになるその後生成された ATP はエネルギーとして利用されることになるこの一連の代謝を触媒しているのは全て酵素である 1-2 ヒトの消化についてヒトは他の動物と同じように他の生物を食べて生きているなぜなら自分で栄養を作ることができない従属栄養生物だからである他の生物は大きすぎてそのまま体の中に取り入れることができない食べ物は主に炭水化物 ( デンプンなど ) タンパク質脂肪でできているこれらの栄養は炭水化物と脂肪は ATP を生成するために主に利用されタンパク質は筋肉や体の成分 ( 皮膚髪骨など ) の材料となっているしかし食べたそのまま利用できるのではなくタンパク質は 20 種類のアミノ酸に分解されるしデンプンなどの多糖はグルコースなどに分解されて吸収されるこのように食べ物に含まれる栄養素を小さい分子に分解する作用を消化と呼んでいる消化によって炭 8

2 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学水化物はグルコースタンパク質はアミノ酸脂肪は脂肪酸とグリセリンにまで分解され吸収される消化を行うのは口から肛門までのひとつながりとなった管で消化管と呼んでいる消化管は口食道胃十二指腸小腸大腸直腸肛門などに分けられる食べ物が消化管に入ると消化器官から消化液が分泌される消火器官ごとに異なる消化液 ( 表 1) が分泌されそれぞれの消化液の中には特定の消化酵素が含まれている消化酵素はタンパク質脂肪炭水化物を分解する働きをもっている最終的に消化器官は消化器官を通り抜けるたびに炭水化物タンパク質や脂肪を次々に消化する 1) 口食べ物は最初に口の中で歯によって咀嚼され細かく砕かれる唾液腺から唾液が大量に分泌され舌によって食べ物と唾液を十分に混ぜ合わせている唾液の中にはアミラーゼという消化酵素 ( 表 1) が含まれているこの作用によって唾液中でデンプンは大まかに分解されて麦芽糖 ( マルトース ) になる 2) 食道飲み込まれた食べ物 ( 細かくなったもの ) は食道に送られる食道は柔らかな管でぜん動運動によって食べ物を胃まで送る 3) 胃胃から胃液が分泌される胃液にはペプシンという消化酵素であるプロテアーゼと塩酸が含まれているペプシンはタンパク質を分解する酵素で肉などを表面から少しずつアミノ酸に分解する塩酸は食べ物の組織を柔らかくするし食べ物に含まれる菌類や細菌を殺す作用を持っている食べ物は胃の中で 2,3 時間留まり溶ける 4) 十二指腸胃と小腸を結ぶ約 30cm の管であるここではすい臓から分泌されるすい液と肝臓から分泌され胆のうに蓄積された胆汁が分泌されるすい液にはタンパク質を分解するトリプシンデンプンを分解するアミラーゼマルトースを分解するマルターゼ脂肪を分解するリパーゼなどの消化酵素が含まれている胆汁には酵素は含まれていないが脂肪を乳化しリパーゼの分解を助ける役目をしている 5) 小腸小腸では消化と吸収が行われる十二指腸で混合された各消化酵素を含んでいるすい 9

3 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学液と分解途中の食べ物は小腸でよくかき混ぜられさらに小さく分解され消化が促進される最終的な消化を行う消化酵素は小腸の微柔毛についておりマルターゼサッカラーゼ ( ショ糖をグルコースとフルクトースへ ) ペプチダーゼなどがある完全に消化されて生じたグルコースなどの糖アミノ酸脂肪酸は吸収される 1-3 酵素について細菌から高等動物まで生物の生命活動は個々の化学反応に分解できる生体内でこれらの化学反応を触媒している物質が酵素である食べ物を食べて消化しその分解物を栄養素として吸収しその体の各成分を形作ったりエネルギーを生み出したりするのも全て酵素が大きな役割を果たしているこのような酵素は約 2,400 種類以上知られており消化に関わるアミラーゼやマルターゼプロテアーゼもその一つである酵素はほとんどタンパク質からいる純粋にタンパク質だけからできている酵素もあるがペプチド鎖に糖鎖が結合した糖タンパク質や金属や補酵素と呼ばれる低分子化合物が結合している酵素もあるヒトの消化に関わる酵素のうち本実験で使用するアミラーゼマルターゼおよびプロテアーゼについて以下にまとめる (a) デンプン分解酵素デンプンを分解するアミラーゼを大別するとその作用様式によって大きく二つのグループに分けられる基質 ( ここでいうデンプン ) の分子鎖中のα-1,4- 結合をほぼランダムに加水分解するエンド型と基質の非還元性末端から 1 個 2 個 3 個というように規則正しくグルコースマルトースマルトトリオースのような糖を逐次生成していくエキソ型に分けられる前者の代表が α アミラーゼでありグルコアミラーゼ β-アミラーゼオリゴ糖生成アミラーゼである酵素の活性を測定するにはその酵素の基質と一定条件で反応させ生産物の生成する速度または基質の減少する速度を測定する一般的には前者を測定するがデンプンを基質とする場合にはデンプンの糊精化力の低下をヨウ素デンプン反応によって測定する場合もある一般にはエンド型のα- アミラーゼによって生成された還元性末端量を測定したりする (b) タンパク質分解酵素プロテアーゼはペプチド結合加水分解酵素の総称であり広い意味でペプチダーゼであるアミノ酸がペプチド結合によって鎖状に連結したペプチド ( 一般に 100 残基未満つまり分子量 10,000 以下 ) やタンパク質 ( 一般に 100 残基以上分子量 10,000 以上 ) のペプチド結合を加水分解する酵素で様々な種類に分類されている分解の位置による分類としてエキソペプチダーゼとエンドペプチダーゼがある前者はペプチ 10

4 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学ド鎖の配列末端からおよそ1ないし2アミノ酸残基ずつ切り取るタイプであり後者はペプチド鎖の配列中央を切断するタイプであるまた基質による分類としてタンパク質を分解するものはプロテイナーゼより小さい分子量の小さな合成ペプチドを分解するものはペプチダーゼであるさらに触媒する部位や機構の相違によって分類されており活性部位にセリン残基が関与しているセリンプロテアーゼ ( キモトリプシンなど ) 活性部位にアスパラギン酸残基が関与している酸性プロテアーゼ ( ペプシンなど ) さらに金属プロテアーゼ活性部位にシステイン残基が関与しているチオールプロテアーゼ ( パパインなど ) に分けられるこれら多くの種類のプロテアーゼは反応するための ph 範囲も異なり分解できる基質も異なる 2 ヒトの消化実験 2-1 目的生体内の消化においては表 1に示しているように各器官において異なった性質を持ったタンパク質分解酵素デンプン分解酵素および脂肪分解酵素を分泌しているヒトは暴飲暴食をすることによって胃腸の病気などになった場合これらの消化が不十分になり胃もたれ胃痛消化不良などの症状を発生するこの症状を軽減および解消するために一般にヒトは現在これら酵素入りの胃腸薬を飲んでいる本実験では異なったアミラーゼあるいはプロテアーゼと市販胃腸薬の消化特性を比較することによってヒトの消化特性について理解し胃腸薬の作用について理解を深めてもらいたい 2-2 用意するものアミラーゼ試験 α-アミラーゼジアスターゼマルターゼグルコーステストワコー胃腸薬 2 種ねじ付試験管試験管立てブロックヒーター鍋コンロ分光光度計ヨウ素 -ヨウ素カリウム溶液ジニトロサリチル酸溶液ピペットマンチップ 1.5ml 容サンプリングチューブキムワイプキムタオルプロテアーゼ試験ペプシントリプシン胃腸薬 2 種 0.6% ミルクカゼイン溶液 (ph 2.0, ph 9.0) 0.6% 不溶性大豆タンパク質溶液 (ph 2.0, 9.0) ねじ付試験管試験管立てブロックヒーター試験管ロート No.131 ろ紙鍋コンロ分光光度計ピペットマンチップ 1.5ml 容サンプリングチューブキムワイプキムタオル 11

5 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学 2-3 実験方法アミラーゼの特性と評価実験アミラーゼの実験においては各グループは表 2に示した酵素を用いて実験を行う 1 各試験管に必要な反応溶液を入れ 37 での反応を開始する 2 反応開始して直後に各 1 本は反応時間 0 時間として測定を行う ( 方法は以下に示している ) 3 その後 10 分 20 分 30 分のサンプルも同様に両定量を行う 4 30 分後についてはグルコース定量およびマルターゼ処理後のグルコース定量も行うヨウ素呈色法 1 ネジ付き試験管に 50 mm Tris-HCl 緩衝液 (ph 6.8) 中に可溶性デンプンを 0.05% となるように溶かした溶液を 2 ml 入れ 30 に 5 分間保つ 2 これに適当に希釈した酵素液 0.25 ml を加え反応を開始する反応時間は各反応時間とする 3 それにあらかじめ用意しているヨウ素 -ヨウ化カリウム液を 0.25 ml 添加しよく混合させるさらに 3 ml の水を添加し 620 nm の吸光度は分光光度計を用いて測定する 4 あらかじめ反応開始前の吸光度を測定しておきそれをブランクとする 5 ブランクの値からの減少率 10% を任意に 1 単位とするつまりブランクが 1.00 で反応後に 0.90 になった場合 1 単位 (Unit) とする還元糖測定法 1 ネジ付き試験管に 50 mm Tris-HCl 緩衝液 (ph 6.8) 中に可溶性デンプンを 0.05% となるように溶かした溶液を 2 ml 入れ 30 に 5 分間保つ 2 これに適当に希釈した酵素液 0.25 ml を加え反応を開始する反応時間は各反応時間とする 3 この反応物 0.2 ml にあらかじめ用意しておいたジニトロサリチル酸溶液 0.4 ml を添加する 4 5 分間煮沸した後水冷後水 1.8 ml を添加し 525 nm の吸光度を測定するこの測定によって還元末端はグルコース 50~200μg 当量が定量できる 5 還元糖量 (μg/ml) は (ODtest OD blank) で計算することグルコースの定量アミラーゼによって生成されるグルコース量およびマルトース量はグルコース CII-テストワコー ( ムタロターゼ GOD 法 ) を用いて行う 1 ネジ付き試験管に 50 mm Tris-HCl 緩衝液 (ph 6.8) 中に可溶性デンプンを 0.05% と 12

6 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学なるように溶かした溶液を 2 ml 入れ 30 に 5 分間保つ 2 これに適当に希釈した酵素液 0.25 ml を加え反応を開始する反応時間は 30 分間とする 3 この反応物 0.02 ml に発色試薬 3.0 ml を添加し 37 5 分間反応させる 4 反応後 505 nm の吸光度を測定するなおブランクは発色試薬 3.0 ml で行う 5 グルコース濃度 (mg/dl)=(es Estd) 200 Esはサンプルの A 505 で Estd は標準の A 505 である 6 2の反応の後市販マルターゼで酵素反応を行い生成されているマルトースをグルコースに分解させる 7 マルターゼ処理した後に 3~5の処理を行いグルコース量を測定するマルターゼ処理によって増加したグルコース量を算出するプロテアーゼの特性と評価実験プロテアーゼ実験 1 0.6% ミルクカゼイン (ph mm グリシン- 塩酸緩衝液 ph mm Tris-HCl 緩衝液 ) 0.6% 不溶性大豆タンパク質 (ph mm グリシン- 塩酸緩衝液 ph mm Tris-HCl 緩衝液 )3.0 ml を試験管に入れて 37 で 5 分間インキュベートするなおペプシンは ph 2.0 トリプシンは ph 9.0 で胃腸薬は両方の phで活性を測定するよって各グループは試験管に 8 本 (2 パターン 2 本ブランク 2 本 ( ミルクカゼイン大豆反応 15 分 ) 2 4 本 ) とする 2 各酵素 0.5 ml を添加する ( 胃腸薬の濃度派その都度指示する ) 分間インキュベートする各酵素 0.5 ml を添加する前にあらかじめ用意しておいた TCA 溶液を 3.2 ml 添加してブランクとする酵素反応させた後あらかじめ用意しておいた TCA 溶液を 3.2 ml 添加し反応を止める 3 その後 20 分間インキュベートして No.131 ろ紙を用いてろ過する 4 ろ過後にろ液は 275 nm の吸光度を測定する 13

7 2-4 実験の結果考察 ( アミラーゼ ) 1) 時間毎のヨウ素呈色値および還元糖量を表にしてグラフ化しなさい関西大学大阪医科大学大阪薬科大学 2) 各酵素処理におけるマルトースおよびグルコース遊離量を計算しなさい 3) 市販酵素と胃腸薬の分解性について比較し考察しなさい 14

8 2-5 実験の結果考察 ( プロテアーゼ ) 関西大学大阪医科大学大阪薬科大学 1) 実験結果の吸光度から以下の式を用いて酵素活性 (U/ml) を計算しなさい 2) ペプシンあるいはトリプシンと胃腸薬の可溶性タンパク質および不溶性タンパク質の分解についての特性について比較しなさい 15

9 グルコース定量ヨウ素反応6ml 量測定酵素 750μl ( 胃腸薬 ) ヨウ素反応必ずキャップをする 400μl 400μl 400μl 400μl 冷ヨウ素 44.5μl 水 900μl を加える 6ml 2 本でんぷん糊液今回のブランク水のみ100μl 0min ,1min 100,1min 100,1min 100,1min 100μl 10min 20min 100μl 100μl 100μl 30min 620nm 吸光度グルコース定量実験へ DNS( 危険 ) ジニトロサリチル酸 200μl を加えるブランク測定すべき試料と比較するための基準となるもの 100,1min 100,1min 100,1min 100,1min 還元糖量測定必ずキャップをする 100,5min 水 900μl を加える 525nm 吸光度酵素 750μl ( 胃腸薬 ) マルターゼ 500μl 15unit/ml 加える添加後 200μl 200μl 発色試薬グルコースキットワコー 3ml を加える 2 本でんぷん糊液 0min 30 還元30min 直ぐに 100,1min ふたはゆるめる 60min 糖今回のブランク発色試薬 3ml ブランク測定すべき試料と比較するための基準となるもの 37,5min 505nm 吸光度 Estd=0.5585

10 酵素 500μl ( 胃腸薬 ) 3ml 6 本 TCA 液 ( 危険 ) トリクロロ酢酸 3.2ml を加えるプロテアーゼろ過タンパク質今回のブランク 0min 37 15min 20min 紫外線を透過する石英セルに移す酵素 500μl ( 胃腸薬 ) 3ml 6 本ブランク測定すべき試料と比較するための基準となるもの TCA 液 ( 危険 ) 3.2ml を加える紫外線を透過する石英セルに移す水でオートゼロ調整をしてから 275nm 吸光度 275nm は紫外線の範囲タンパク質 37,5min 酵素アミラーゼ α ーアミラーゼ 0.1unit/ml ジアスターゼ 0.1unit/ml 胃腸薬 A: 強力わかもと 1mg/ml B: 新タカヂア 1mg/ml プロテアーゼペプシン 1mg/ml トリプシン 0.8mg/ml 1g でタンパク質 100g を分解する

11 医薬品の働きを知る - ヒトの消化と消化薬の働き - 三大学医工薬連環科学教育研究機構河原秀久坂元仁フッター 1 酵素とは定義 : タンパク質を主成分とする生体触媒複製 DNA RNA タンパク質転写翻訳情報貯蔵物質情報伝達物質機能物質 20 種類の L- アミノ酸トリプトファンフェニルアラニン水が取れて結合するペプチド結合 H O H H O H H 2 N-C-C-OH + H-N-C-COOH H 2 N-C-C-N-C-COOH + H 2 O R 1 H R 2 R 1 H R 2 リシントレオニンメチオニンイソロイシンバリンヒスチジンロイシンヒトの必須アミノ酸体の中で生合成できないフッター 2 物質代謝とエネルギー代謝食物異化エネルギー遊離酸化生体構成物質タンパク質, 糖類, 脂質, 核酸 ADP + Pi ATP 同化エネルギー消費還元代謝中間体または分解物アミノ酸, 単糖類, 乳酸, 酢酸 CO 2, NH 3, H 2 O 酵素による触媒反応 ( 酸化反応が多い ) フッター 3

12 酵素の分類 1. 酸化還元酵素 2. 転移酵素 3. 加水分解酵素 4. 脱離付加酵素 5. 異性化酵素 6. 合成酵素切断箇所脂肪の分解エステル結合リパーゼなどデンプンの分解グリコシド結合アミラーゼなどタンパク質の分解ペプチド結合プロテアーゼなど反応の特異性温度 ( 生体内 35~37 ) ph ( 臓器によって異なる ) 分解する化合物によって異なるフッター 4 酵素の特性触媒比較条件酵素化学合成 ( 無機物 ) 1. 触媒能高 ( 例 10 6 ~10 12 倍 ) 低 ( 反応速度 :1) 2. 基質特異性高低 3. 反応特異性高低 4. 基質濃度低 ~ 高高 5. 温度低 ( 例えば室温 ) * 高 6. ph 6~8( 中性付近 ) * 酸性あるいは塩基性 7. 圧力 * 常圧常圧高圧 8. 溶媒水有機溶媒水 9. 阻害剤影響大影響小 10. 安定性低高 11. 価格高低 ph の影響について極端なタンパク質である酵素の立体構造が壊れてしまい反応性が低下するまた触媒する箇所の電荷も変化し速度が低下する温度の影響について極端なタンパク質である酵素が熱変性して壊れてしまう特例で好熱性細菌の耐熱性酵素は100 でも失活はしない * 例外ありフッター 5 デンプンについてデンプンとは分子式 (C 6 H 10 O 5 )nの炭水化物( 多糖類 ) であり多数 α-グルコース分子がグリコシド結合によって重合した天然高分子植物の種子や球根に蓄えられるらせん状 α-1,4 結合デンプンアミロース直鎖状の分子分子量比較的小さい熱水に溶けるアミロペクチン枝分かれの多い分子分子量比較的大きい溶けない植物によってアミロースとアミロペプチンの比率が異なるフッター 6

13 アミラーゼについて α- アミラーゼ ( 膵臓唾液腺から分泌されるジアスターゼ ) 動物植物微生物に広く分布している普遍的な酵素澱粉やグリコーゲンなどのα-1,4グリコシド結合をランダムに切断するエンド型の酵素であり別名液化酵素とも呼ばれている α-アミラーゼは澱粉などを加水分解してオリゴ糖 ( マルトース ) やデキストリンを生成するエンド型酵素 : 分子の真ん中からアットランダムに切断するマルトース :α- グルコース 2 分子が α-1,4 結合した二糖類 β- アミラーゼデンプンなどの非還元性末端から β- マルトースを生成するエキソ型アミラーゼエキソ型酵素 : 分子の末端から順次切断する α- グルコシダーゼ ( マルトースを切断するのでマルターゼとも呼ばれている ) フッター 7 デンプン分解酵素の活性測定ヨウ素呈色法 : デンプンのらせん構造とヨウ素が複合体を形成して青紫色を呈する α-アミラーゼで分解青紫色が脱色還元糖 ( ジニトロサリチル酸法 ) 測定還元性のある非還元性末端アミロース分子還元性末端 3,5-ジニトロサリチル酸還元性末端と反応するフッター 8 プロテアーゼについてペプシン ; 動物の胃で分泌されるアスパラギン酸プロテアーゼでタンパク質ペプチド鎖の酸性アミノ酸 - 芳香族アミノ酸残基とつづく配列のペプチド結合 (C 側 ) を切断する最適 phは2.0 トリプシン ; 膵液より分泌されるエンドペプチダーゼ腸管内に存在し塩基性アミノ酸のペプチド結合 (C 側 ) を切断するヒトトリプシンの最適 ph は 8~9 使用するタンパク質ミルクカゼインペプシン水溶性ペプチド不溶性大豆タンパク質 9% アミノ酸トリプシン 18% 芳香族アミノ酸含有する場合フェニルアラニンチロシントリプトファン紫外線吸収 (275 nm) するフッター 9

14 酵素入り胃腸薬例 1960 年キャベジンコーワ錠 2008 年新キャベジンコーワ S わかもと NK 胃腸薬 9 錠 ( 成人 1 日量 ) 中アスペルギルスオリゼー NK 菌 ( 消化酵素産生菌 ) 培養末リパーゼ AP12( 脂肪消化酵素 ) ラクトミン ( 乳酸菌 ) リボフラビン ( ビタミン B2) ピリドキシン塩酸塩 ( ビタミン B6) アスペルギルスオリゼー NK 菌培養末アミラーゼペプシントリプシン 2,025 mg 30mg 12mg 5mg 12mg 胃粘膜修復剤健胃生薬リパーゼAP12 消化酵素剤ビオヂアスターゼ2000 制酸剤実際のデンプンおよびタンパク質が分解できるかを実感しよう!! フッター 10 結果についてデンプン分解について時間ごとのヨウ素デンプン反応や還元糖の定量によりアミラーゼによってデンプンが分解していることを把握する還元末端の増加およびマルターゼ処理によるグルコース量の増加によって遊離マルトース量などの比較を行うタンパク質分解についてグラフを作成して比較 phの違いによって何が起きているか考えよう!! タンパク質の種類によって分解が異なるが何が起きているか考えよう!! 表を作成して比較フッター 11 デンプン分解についてデンプンアミロース ( らせん構造 ) アミラーゼタカジアスターゼ胃腸薬内部に切断されるらせんが崩れる還元末端が生じるマルトースが生じるヨウ素デンプン反応数値が低下 DNS 発色反応数値が上昇グルコース量増加フッター 12

15 デンプン分解についてデンプンアミロペクチン ( 枝別れ構造 ) アミラーゼタカジアスターゼ胃腸薬内部に切断される還元末端が生じるマルトースが生じる DNS 発色反応数値が上昇グルコース量増加フッター 13 デンプン分解についてアミラーゼ胃腸薬ヨウ素反応 620nm 還元糖量 (μg/ml) ヨウ素反応 620nm 還元糖量 (μg/ml) 反応時間反応時間フッター 14 グルコース量についてグルコース量 (mg/dl)= マルトース量 (mg/dl)= ( 180) グルコース量が増えない理由酵素および胃腸薬の酵素がアトランダムにデンプンを切断する場合ちょうどマルトース (2 糖 ) ができるように切断するようにデンプンを切断していない可能性がある完全に分解した場合ほとんどマルトースになるフッター 15

16 プロテアーゼについてペプシン (ph 2.0) トリプシン (ph 9.0) 胃腸薬分解の評価は 275 nm で測定をしたアミノ酸の中には芳香族アミノ酸 3 種 ( チロシントリプトファンフェニルアラニン ) がありこのアミノ酸は 275 nm で量を測定できるカゼイン大豆たんぱく質分解 TCA 処理ろ過ろ液水に溶けたたんぱく質分解物アミノ酸フッター 16

17 サイエンスキャンプ ( 大阪薬科大学担当分 :2 日目 ) のスケジール第 2 日目 ( 大阪薬科大学 ) 9:00~ 講義 : 演題薬の発見からでき上がりまで 10:00 休憩および移動 (10 分間 ) 10:10~ 薬用植物の観察 ( 大阪薬科大学薬用植物園 ) 10:40~ 休憩および移動 (10 分間 ) 10:50~ 薬用植物の成分をクロマトグラフィーで分離してみよう 11:50~ 昼食 12:50~ ミクロな世界を覗いてみよう 14:10~ 休憩 14:20~ カプセル剤や錠剤を作ってみよう 16:20~ 休憩 16:30~ まとめ 17:30~ 交流会会場 ( 大阪薬科大学学生食堂 ) へ移動 18:00~ 交流会 (19:30まで) 16

細胞の構造

細胞の構造大阪電気通信大学 5/8/18 本日の講義の内容酵素教科書第 4 章触媒反応とエネルギーの利用酵素の性質酵素反応の調節酵素の種類触媒の種類無機物からなる無機触媒と有機物からなる有機触媒がある触媒反応とエネルギーの利用 1 無機触媒の例過酸化水素水に二酸化マンガンを入れると過酸化水素水が分解して水と酸素になる 2 有機触媒の例細胞内に含まれるカタラーゼという酵素を過酸化水素水に加えると